Цитоскелет. Функции цитоскелета

Ключевых белков цитоскелета эукариот , но и белки, не имеющие аналогов у эукариот . Элементы цитоскелета играют важные роли в делении клеток , защите, поддержании формы и определении полярности у различных прокариот .

Первый описанный цитоскелетный элемент прокариот, формирует посередине клетки кольцевую структуру, известную как Z-кольцо, которое сокращается при делении клетки, подобно актин -миозиновому сократительному кольцу эукариот. Z-кольцо - высокодинамичная структура, состоящая из многочисленных пучков протофиламентов, и механизмы сжатия Z-кольца, как и число протофиламентов, остаются неизвестными. FtsZ функционирует как организующий белок и необходим для клеточного деления, привлекая к месту деления все известные необходимые для деления белки .

Несмотря на функциональную близость с актином, FtsZ гомологичен эукариотическому белку тубулину , образующему микротрубочки . Хотя сравнение первичных структур (то есть аминокислотных последовательностей) FtsZ и тубулина указывает лишь на слабую близость, их трёхмерные структуры удивительно похожи. Более того, как и тубулин, мономерный FtsZ связан с ГТФ , и полимеризация его с другими мономерами FtsZ происходит с затратой энергии ГТФ, подобно тому, как это происходит при димеризации тубулина . Поскольку FtsZ необходим для деления бактериальных клеток, он может служить мишенью для антибиотиков .

Механизм расхождения копий плазмиды, которое происходит при участии филаментов ParM

ParM - элемент цитоскелета, который структурно близок к актину, однако функционирует как тубулин. Кроме того, он полимеризуется двунаправленно и проявляет динамическую нестабильность, как это свойственно полимеризации тубулина . Он формирует систему с ParR и parC , которая необходима для разделения плазмид R1. ParM прикрепляется к ParR - , который специфически связывается с 10 прямыми повторами в области parC плазмиды R1. ParM прикрепляется к ParR двумя концами своего филамента. Далее филамент удлиняется, растаскивая две копии плазмиды R1 в разные стороны . Работа этой системы похожа на разделение хромосом при делении клеток эукариот, и ParM функционирует подобно тубулину в веретене деления , ParR - как кинетохор , а parC - как центромера хромосомы. Разделение F-плазмид происходит похожим образом: белок SopA функционирует как цитоскелетный филамент, а белок SopB связывается с областью sopC F-плазмиды, подобно кинетохору и центромере соответственно . Актиноподобный гомолог ParM был обнаружен также у грамположительной бактерии Bacillus thuringiensis . Он собирается в структуры, напоминающие микротрубочки, и участвует в разделении реплицированных плазмид .

Система MinCDE представляет собой систему филаментов, которая располагает септу строго посередине клетки Escherichia coli . MinC препятствует образованию септы, мешая полимеризации FtsZ. MinC, MinD и MinE образуют спиральную структуру, которая обвивается вокруг клетки и связана с внутренней стороной мембраны при помощи белка MinD. Спираль MinCDE занимает полюса и служит завершением нитчатой структуры, известной как Е-кольцо, состоящей из белка MinE и локализованной в средней части полярной области. Е-кольцо сокращается, приближаясь к полюсу и по ходу движения разбирая спираль MinCDE. При этом отделившиеся компоненты Е-кольца собираются на противоположном полюсе и начиная разборку спирали MinCDE с другого конца. Процесс повторяется, и спираль MinCDE осциллирует между положениями у двух полюсов клетки. Эта осцилляция продолжается в ходе клеточного цикла , благодаря чему концентрация белка MinC, ингибирующего образование септы, в середине клетки меньше, чем у полюсов . Динамическое поведение белков Min было реконструировано in vitro , где искусственный липидный бислой выступал аналогом мембраны .

Бактофилин - это цитоскелетный белок, который формирует филаменты по всей клетке

Само высказывание о цитоскелете было впервые предложено Кольцовым, выдающимся русским цитологом в начале ХХ века, который и открыл их в 1920г. Элементы цитоскелета встречаются во всех эукариотических клетках, а вот аналоги этих структур есть и у прокариот. Степень выраженности элементов цитоскелета в разных клетках различна. Например, клетки эпидермиса кожи особенно богаты промежуточными филаментами. У мышечных волокон больше актиновых микрофиламентов, а микротрубочки больше встречаются в отростках нервных клеток, пигментных клеток. Общими свойствами элементов цитоскелета является то, что это белковые неветвящиеся фибриллярные полимеры, способные к увеличению площади поверхности и разрушению. Такая нестабильность элементов цитоскелета приводит к подвижности клетки. Например, к изменению их формы. Некоторые компоненты цитоскелета при участии специальных дополнительных белков могут стабилизироваться и образовывать сложные фибриллярные ансамбли, играя роль каркаса. При взаимодействии с другими специальными белками, которые относятся к моторным белками или транслокаторам, компоненты цитоскелета могут участвовать в разнообразных клеточных движениях.

Цитоскелет объединяет три подсистемы. Они различаются по составу, по ультраструктуре, по функциональным свойствам. Это система микрофиламентов (актин-миозин), система микротрубочек (тубулин-динеин) и система промежуточных филаментов (10-нм филаменты).

Микрофиламенты образуют пучки в цитоплазме подвижных клеток животных, образуя так же слой (под плазмалеммой) кортикальный, а в растительных клетках и грибах располагаются в слоях движущейся цитоплазмы. Основным белком микрофиламентов является белок актин. Это комплекс нескольких белков. Каждый белок в этом комплексе кодируется своим геном. Выделяют два вида актина – мономерную форму (глобулярную форму) G-актин., который содержит молекулу АТФ. При полимеризации G-актина образуется тонкая фибрилла, толщиной примерно 8 мкм. Эта структура называется F-актин. Актиновые микрофиламенты полярны по своим свойствам. Это динамичные структуры, которые могут собираться и разбираться в зависимости от соотношения глобулярного и фибриллярного актина.

Неустойчивая фибриллярная система в клетках стабилизируется огромным количеством вспомогательных белков, которые взаимодействуют с F-актином. так, например, белок тропомиозин обеспечивает взаимодействие нескольких нитей актина, придавая им жесткость. Белки филламин и альфа-актинин образуют поперечные сцепки между нитями F-актина, что приводит к образованию сложной трехмерной сети. Эта сеть придает гелеобразное состояние цитозолю. Другие дополнительные белки могут связывать филаменты в пучки. Например, белок фимбрин. Кроме того, существуют белки, которые взаимодействуют с концами микрофиламентов и предотвращает из разрушение. Взаимодействие F-актина со всеми вспомогательными белками регулирует агрегатное состояние микрофиламентов, обеспечивая их рыхлое или, наоборот, тесное расположение. И обеспечивает их взаимодействие с другими компонентами.

Особую роль при взаимодействии с актином играет белок миозин. Он не относится к вспомогательным белкам. Он является вторым главным компонентом актиновой системы.

Миозин – семейство сходных белков. У всех этих белков в структуре выделяют головную или моторную часть, которая отвечает за АТФазную активность комплекса. Второй компонент миозиновых белков – шейка, которая связана с несколькими регуляторными белками. И третий компонент – хвостовая часть, который специфична для каждого вида миозина и определяет функцию этого белка.

Весь этот комплекс миозинов подразделяют на три типа: миозин I, миозин II и миозин V.

Миозин I. Представляет собой мономерную молекулу.

Миозины II и V – димеры. Их участок хвостовой части образует так называемую альфа-сверхспиральную структуру. 2 молекулы миозина II могут взаимодействовать между собой и образовывать фибрилу.

Миозин I и V участвуют во взаимодействии цитоплазмы и мембраны, например, в транспорте везикул. Механизм взаимодействия этих белков, основных белков системы микрофиламентов, начинается с взаимодействия миозиновой головки с актиновым филаментом, что приводит к изгибанию участка молекул миозина и последующему перемещению.

За каждый цикл миозиновая головка перемещается в направлении положительного конца актинового филамента за счет гидролиза одной молекул АТФ на 5 – 25 нм. Т.е., происходит однонаправленное скольжение филамента актина относительно молекул миозина. Эта модель получила название модели Хаксли. Теория скользящих молекул.

Поперечно-полосатые мышечные волокна являются увеличенной моделью микрофиламента. Миофибриллы представляют собой нить толщиной 1-2 мкм с чередующимися темными и светлыми участками. Единицей строения миофибриллы является саркомер или участок, расположенный между двумя Z-дисками или белками. Функции Z-дисков заключается в связывании соседних структур друг с другом. Сами Z-белки не являются сократимыми структурами.

Величина саркомеров в расслабленном состоянии варьирует от 1,8 до 2,8 мкм. Вдоль саркомера располагаются три участка протофибрилл. Тонкие, связанные с Z-диском, которые являются нитями актина. И толстые нити, которые представлены молекулами миозина. Располагаются толстые нити как бы в промежутках между нитями актина.

Головки молекул миозина взаимодействуют с нитями актина и возникают актин-миозиновые комплексы в результате взаимодействия двух самостоятельных белков активность этих комплексов во много раз больше АТФазных активов одного белка миозина.

Сокращение миофибрилл происходит за счет уменьшения расстояния между Z-дисками. Т.е. длина саркомера сокращается примерно на 20 процентов. Механизм сокращения заключается в кооперативном укорачивании всех саркомеров по длине миофибриллы. В основе сокращения лежит перемещение относительно друг друга тонких и толстых нитей, при этом, толстые нити миозина входят в промежутки между нитями актина, сближая Z-диска.

Какую функцию выполняет система микрофибрилл в составе цитоскелета:

1) Образование сократительного аппарата клетки, обеспечивающего подвижность.

2) Формирование скелетных структур, способных к собственному движению за счет процесса полимеризации и деполимеризации актина (G-актин и F-актин).

3) Механомеханическое перемещение в процессах эндо- и экзоцитоза и цитотомии (деление тела клетки).

Вторая опорно-сократительная часть цитоскелета – тубулиновая система или система микротрубочек. Эта система микротрубочек имеет много общего с уже рассмотренной актин-миозиновой системой. Похожа на нее, во-первых, способностью к полимеризации и деполимеризации. Во-вторых, так же имеет полярность белковых нитей. В-третьих, это большое количество вспомогательных белков.

Основной белок этой системы – тубулин. Тубулин является гетеродимером. Состоит из двух частей – альфа и бета тубулина. Эти субъединицы при ассоциации образуют собственно белок тубулин.

В процессе полимеризации молекулы тубулина объединяются таким образом, что бета субъединица взаимодействует с альфа-субъединицей, а альфа-субъединица взаимодействует с бета-субъединицей.

Такие молекулы выстраиваются друг за другом в длинные нити протофиламенты.

Одновременно с настраиванием протофиламента в длину при полимеризации происходит и настраивание в ширину. В шахматном порядке. В ширину максимум до 13 протофиламентов. Продольные протофиламенты скручиваются в полую трубочку, в которой каждый мономер тубулина характеризуется линейным размером 5 нм. Внешний диаметр образовавшегося цилиндра равен примерно 25 нм. Вот такие микротрубочки, которые получились в результате полимеризации отдельных молекул тубулина в цитоплазме называются одиночными микротрубочками. Это динамические структуры. Динамическая нестабильность – самая емкая характеристика трубочки. Они быстро разбираются и быстро собираются. Этот процесс зависит от соотношения в клетке молекул одиночных и организованных в микротрубочки.

При достаточной концентрации белка тубулина полимеризация происходит спонтанно и скорость полимеризации всегда выше на одном из концов микротрубочки, который и называется положительным концом. При недостаточной концентрации тубулина микротрубочки будут разбираться с обоих концов. Разборке микротрубочек способствует, во-первых, понижение температуры, а во-вторых, этот процесс требует присутствия ионов кальция.

Выделяют несколько типов веществ, алколоидов растения, которые определяют скорость разборки или сборки молекул тубулина. Самый распространенный алколоид колхицин. Это вещество взаимодействует с отдельными молекулами тубулина и предотвращает полимеризацию. Среднее время жизни примерно равно пяти минутам. Такое состояние характерно для интерфазы. Отдельные микротрубочки на растущем конце удлиняются со скоростью 4-7 мкм/минуту, а затем достаточно быстро укорачиваются. 14-17 мкм/м. В делящихся клетках микротрубочки собираются в особую структуру. Организуются в ахроматическое веретено деления, обеспечивающее процессы распределения генетического материала между дочерними клетками. Время жизни этих микротрубочек в составе ахроматического веретена всего 15-20 сек. Считается, что нестабильность микротрубочек связана с задержкой гидролиза ГТФ. Однако, 20% микротрубочек остаются относительно стабильные в течении 20 часов в дифференцированных клетках. Связана эта стабильность с модификацией тубулина.

Сами микротрубочки не являются сократимыми, однако они являются обязательными компонентами движущихся клеточных органелл, таких как реснички, жгутики, ахроматическое веретено деления, как микротрубочки цитоплазмы, которые обязательны для внутриклеточного транспорта, процессов экзоцитоза, эндоцитоза и транспорта всех видов.

Цитоплазматические одиночные микронемы, локализуясь в гиалоплазме, выполняют две функции – каркасную (скелетную) и двигательную Скелетная заключается в стабилизации формы клетки. При искусственном растворении их клетка теряет свою форму и стремится стать шаром. Создавая внутриклеточные организации, микротрубочки являются факторами ориентированного движения внутриклеточных структур.

Двигательная роль микротрубочек заключается в том, что они создают упорядоченную векторную систему движения. Положительные концы микротрубочек направлены от центра клетки к периферии. А наличие этих положительных и отрицательно направленных полярных концов микротрубочек с динеинами создают возможность переноса в клетке компонентов от периферии к центру.

Микротрубочки растут из центра организации микротрубочек (ЦОМТ).

В этих центрах микротрубочки начинают свой рост от специальных участков и рост осуществляется полярно. Наращивается положительный конце микротрубочек. В качестве ЦОМТов в клетках животных главным образом участвует матрикс клеточных центров или центросомы. Своими отрицательными концами микротрубочки обращены к ЦОМТам и в них происходит заякоривание. Под этим понимают взаимодействие со специальными белками, ограничивающих набор микротрубочек. В клетках высших растений полимеризация микротрубочек происходит по периферии клеточного ядра, от которого трубочки расходятся радиально..

В большинстве случаев в интерфазных клетках животных организма новообразование и рост микротрубочек происходит от специального образования.

1) Микротрубочки формируют организованные структуры входя в состав ресничек, центриолей и жгутиков, обуславливая движение ресничек и биение жгутиков.

2) Микротрубочки организуются в нити ахроматического веретена деления при делении клетки.

3) Осуществляют транспорт внутри клетки, перемещая мембранные, секреторные и транспортные белки и органоиды.

4) Являются цитоскелетом клетки, обеспечивая удержание формы.

ЛЕКЦИЯ: Клеточный центр (центросома)

Центросомы или клеточный центр были обнаружены в 1875 году Флемингом. В 1876 – Бенеденом. Располагаются в геометрическом центре клетки. Они характерны для клеток животных. Их нет у высших растений, у низших грибов и некоторых простейших. В клеточный центр входят мелкие плотные тельца центриоли, обычно в паре. Пара центриолей – диплосома. В этой паре центриоли ориентированы перпендикулярно друг к другу. Диплосома окружена более светлой цитоплазмой, от которой отходят радиально тонкие фибриллы – центросфера.

Основу строения центриоли составляют расположенные по окружности девять триплетов микротрубочек. Образованный девятью триплетами полый цилиндр имеет ширину приблизительно 0, 15 мкм, а длину 0,3 – 0,5 мкм. Первая микротрубочка триплета называется а-микротрубочка. Она полная микротрубочка. Вторая и третья микротрубочки являются не полными. Они содержат 11 протофиламентов и вплотную примыкают друг к другу Другими словами, участок, соединяющий микротрубочки является общим.

Каждый триплет располагается примерно под углом 40 градусов к радиусу цилиндра. Микротрубочки состоят из тубулина. Кроме тубулина в состав центриоли входят дополнительные структуры, представленные белком динеином.

Обычно, в интерфазных клетках в составе диплосомы выделяют материнскую центриоль и дочернюю. Дочерняя располагается перпендикулярно к продольной оси материнской центриоли. В центральной части центриоли располагается так называемая втулка, которая представлена белком нексином. Нексин формирует выросты, которые назваются спицами, девять спиц в направлении каждого триплета. Объем, который занимает внутри центриоли втулка со спицами может занимать от 3\4 до 1\5. Рядом с диплосомый от материнской центриоли располагаются в виде аморфного материала выросты, которые называются придатками или сателлитами материнской центриоли. У дочерней придатков никогда нет.

Систему микротрубочек центриолей описывают формулой 9+0. Вокруг центриолей тонковолокнистый матрикс – муфта, в который погружены микротрубочки. В муфте есть спутники (= перецентриолярные сателлиты). Они состоят из фибриллярных структур с треугольной ножкой. Ножка несет головку. Контактируют с мелкими тельцами. Сателлиты – центры, на которых происходит сборка микротрубочек.

Такая морфология диплосомы не является данной. Все это является очень пластичной структурой. Строение и активность центросомы кардинально меняется в зависимости от периода клеточного цикла.

Клеточным циклом называется время от начала образования клетки до ее собственного деления.

Периоды: деление (деление ядра и деление цитоплазмы), составляет примерно 1\7 часть клеточного цикла. А остальное – период подготовки к делению (интерфаза).

Для каждой стадии клеточного цикла характерны свои особенности метаболизма и морфологии.

Во время деления в клетках находится 2 центросомы. Клетка имеет 4 центриоли, они располагаются на полюсах клетки в виде 2 диплосом. Материнская центриоль на всех стадиях митоза окружена довольно широкой зоной, шириной примерно 0,3 мкм, представленной тонкими фибриллами. Эта зона называется центриолярным фибриллярным гало . От этого гало радиально отходят микротрубочки. Важно, что дочерняя центриоль не имеет ни гало, ни микротрубочек. И такая диплосома выполняет функции формирования веретена митотического аппарата. Ахроматическое веретено деления .

Зона диплосом, центросфера диплосом, называемая перицентриолярным матриксом, является центром организации или полимеризации микротрубочек (ЦОМТ). Это первая форма активности центриолей.

Центриоли – центры полимеризации микротрубочек. К концу телофазы, когда практически произошло разделение цитоплазмы клеток, хромосомы начинают деконденсироваться и образуются новые дочерние ядра. Происходит разрушение ахроматического веретена деления и трубочки веретена деполимеризуются. Клеточные центры тоже меняют свою структуру, а именно материнская и дочерняя центриоли теряют взаимное перпендикулярное расположение и отходят друг от друга. Расстояние варьирует до 2 мкм. Эти центриоли в начале G1-периода формируют сателлиты, от которых радиально отходят микротрубочки. Центриоли становятся местом формирования цитоплазматических микротрубочек. По мере роста микротрубочек связь с областью центриолей теряется и микротрубочки свободно существуют в цитоплазме некоторое время. И в клетке происходит как бы конвеерная смена и репродукция цитоплазматических микротрубочек. Если запретить клетке переходить в следующую фазу, то будет стадия покоя (G 0 -период).

Переход клетки в стадию выполнения своих функций связан с функционированием клеточного центра как структуры, формирующей ресничку или вырост плазматической мембраны заполненной аксонемой. Аксонема – осевая нить.

Аксонема состоит из девяти дуплетов микротрубочек, которые отрастают из центриолей, и также располагаются по окружности радиально и в каждом дуплете выделяют полную и неполную микротрубочку. Кроме дуплетов микротрубочек, для реснички характерно наличие двух одиночных центральных микротрубочек, которые окружены дополнительным белком нексином в форме осевого или центрального цилиндра. (9+2). Центриоли выполняют функцию базального тела.

При наступлении S периода клеточный центр выполняет еще одну форму активности, а именно удвоение числа центриолей. Размножение центриолей не связано с их делением, а происходит путем образование зачатка или процентриоли, которая формируется как бы на стенке имеющейся центриоли перпендикулярно к каждой центриоли. Вначале закладывается девять одиночных микротрубочек, затем они преобразуются в девять дуплетов и только потом в девять триплетов. Такое наращивание называется дупликация. Благодаря такому росту структур сначала образуется короткая дочерняя центриоль, которая, затем, дорастает до размеров материнской. В S-периоде, одновременно с дупликацией, материнская центриоль продолжает образовывать цитоплазматические микротрубочки.

В результате процесса дупликации возле каждой центриоли вырастает новая центриоль. Дупликация центриолей является пусковым механизмом или сигналом для репликации молекулы ДНК. После завершения S-периода в клетке находится уже две диплосомы.

После наступает следующий период клеточного цикла. Постсинтетический период, прямо предшествующий делению. В это время исчезают сателлиты на материнской диплосоме. Обе материнские центриоли покрываются фибриллярным гало и начинают формировать теперь уже митотические микротрубочки.

Помимо этого, в цитоплазме происходит распад микротрубочек и клетка стремится приобрести шаровидную форму. Клетки, которые способны к длительному размножению, они повторяют эти события от цикла к циклу. Если же клетка находится в состоянии G 0 периода, то центриоль будет участвовать, во-первых, в процессе полимеризации цитоплазматических микротрубочек, а во-вторых, образования аппарата движения ресничек и трубочек.

Реснички подразделяются на две группы: кинетоцилии, которые характерны для специальных эпителиев или свободно плавающих клеток и первичные реснички.

Ресничка представляет собой тонкий цилиндрический вырост в цитоплазме с постоянным диаметром 300 нм. Вырост от основания до верхушки покрыт плазмолеммой. Внутри выроста расположена структура аксонема, состоящая в основном из тубулина и динеина.

Нижняя проксимальная часть реснички погружена в цитоплазму и называется базальное тельце . Диаметры аксонемы и базального тельца одинаковы. Аксонема в своем составе имеет девять дуплетов, образующих внешнюю стенку цилиндра аксонемы. Дуплеты микротрубочек слегка повернуты под углом примерно 10 градусов по отношению к радиусу аксонемы. В дуплетах микротрубочек так же различают полную или А-микротрубочку, состоящую из 13 протофиламентов и В-микротрубочку, неполную, она имеет 11 протофиламентов. А-микротрубочка несет на себе выросты, которые направлены к В-микротрубочке с соседнего дуплета. Формируют эти ручки дополнительный белок динеин. Денеин представлен крупными белковыми комплексами, состоящими из 9 – 12 полипептидных цепей, содержащих 2 – 3 глобулярные головки, связанные вместе более гибкими линейными участками. Каждая головка динеина имеет активный центр для взаимодействия с молекулой АТФ. От А-микротрубочек к центру центрально цилиндра отходят радиальные вспомогательные белки, которые формируют спицы, отходящие от центрально цилиндра.

Базальное тельце реснички имеет точно такое же строение, как и центриоль. Имеются ручки, втулка и спицы, расположенные в нижней части базального тельца. На участке базального тельца, примыкающего к плазмолемме, имеется девять придатков, идущих от каждого триплета к плазматической мембране и связывающих его с клеточной тканью. Поэтому базальное тельце и ресничка структурно связаны друг с другом и составляют единое целое. А- и В-микротрубочки в триплетах базального тельца, продолжаются в А- и В-микротрубочках в дуплетах аксонем. А вот внутренние части отличны друг от друга и часто в зоне перехода базального тельца в ресничку наблюдают аморфную поперечную пластинку, от которой начинаются в область аксонемы рост центральных микротрубочек. Реснички не сокращаются . Они изгибаются или бьются. В этом движении динеин является мото- или двигательным белком. При ассоциации динеина с субъединицами тубулина происходит продольное скольжение дуплетов один относительно другого. Происходит перемещение головок микротрубочек от положительного конца к отрицательному кольцу и соседний дуплет сдвигается к верхушке реснички. Дуплеты микротрубочек связаны друг с другом вспомогательными белками с центральной парой микротрубочек. Такое кооперативное смещение дуплетов в сторону верхушки приводит не к удлинению реснички, а к ее изгибу. Процесс является энергозависимым.

Многие бактерии способны к движению с помощью других органелл. Это бактериальный жгутик или флагелла . Жгутики бактерий принципиально отличны. Они имеют сложное строение. Состоят из трех основных частей: внешней длинной волокнистой нити собственно жгутика, крючочка и базального тельца. Жгутиковая нить построена из белка флагеллина. Молекулярная масса его от 40 до 60 тыс. Глобулярные субъединицы флагеллина полимеризуются в спирально закрученные нити так, что образуется структура. Диаметр 12 – 25 нм. Полая внутри. Белки флагеллина не способны к движению. Они могут спонтанно полимеризоваться в спиральные нити с определенным шагом спирали.

Вблизи клеточной поверхности бактерий флагелла переходит к более широкому участку, который называется крючок.

Длина крючка около 45 нм. Он состоит их других белков.

Бактериальное базальное тельце состоит из стержня связанного с крючком и четырех колец «дисков». Одно кольцо погружено в липосахаридную мембрану, другое – в слой муреина. Другие погружены в белковый комплекс. У эукариот жгутики движутся за счет продольного движения дуплетов. У бактерий движение жгутиков происходит за счет вращения базального тельца вокруг своей оси в плоскости плазматической мембраны. Движение жгутиков не зависит от АТФ.

Третья составная часть – 10-нм промежуточные филаменты . Они строятся из фибриллярных мономеров. Основная конструкция промежуточных филаментов напоминает канат, который имеет фиксированную толщину.

Локализация промежуточных филаментов строго центрирована в клетке. Они располагаются в околоядерной зоне и в пучках фибрилл, отходящих к периферии клеток.

Встречаются промежуточные филаменты во всех типах клеток животных, но особенно много в тех клетках, которые подвержены механические воздействия. Например, эпидермис, мышцы, нервные отростки. В клетках растений нет промежуточных филаментов.

В состав филаментов входит большая группа изомерных белков, которые подразделяются на четыре группы:

1) Кератиновые волокна. Они способны к полимеризации. Состоят из двух подтипов. Разделяются на кислые и нейтральные.

2) Виментин, виментиновые волокна, которые характерны для мезенхимных тканей. Десмин. Характерен для мышечной ткани, причем, и гладкой и поперечно-полосатой. Глиальный белок – оболочка вокруг нейронов.

3) Нейрофиламенты. Аксоны нервных клеток.

4) Белки ламины. Они не располагаются в субмембранном слое клетки, но последние данные показали, что по строению и свойствами ламины являются промежуточными филаментами.

Для всех промежуточных белков характерная сходная аминокислотная последовательность, представленная 130-ю остатками аминокислот в центральной части фибриллы, имеют спиральное строение – альфа-спираль (одинаковая у всех).

Кольцевые участки характеризуются разной аминокислотной поверхностью, разной длиной, представлены не спиралью.

Наличие центральных доменов позволяет образовать двойную спираль – димер, длиной около 48 нм. Димеры ассоциируют бок о бок. Образуют короткий проторфиламент, в котором будет уже 4 первоначальных молекулы и называется он тетрамер. Толщина его около 3 нм. Протофиламенты еще раз определяются попарно и образуются длинные тонкие фибриллы из состоящей из восьми продольных протофиламентов (октамер, диаметр 10нм). В этом особенность полимеризации промежуточных филаментов.

Белки ядерной ламины, они полимеризуются иначе. Они образуют димеры с головками на одном конце, они, полиризуясь по 2, формируют рыхлую сетчатую прямоугольную решетку. Такая решетка связанная из димеров, способна к реакции фосфорилирования, что приводит к распаду рыхлой прямоугольной решетки. Цитоплазматические промежуточные филаменты относятся к самым стабильным и долгоживущим элементам цитоскелета. Это и есть истинно-опорная система.

Интересно, что расположение промежуточных филаментов как бы дублирует расположение микротрубочек. При разрушении микротрубочек наблюдается интересное явление, которое называется коллапс промежуточных филаментов . Они собираются в плотные пучки вокруг ядра.

Функции промежуточных филаментов:

1) Структурная, противодействуют силам растяжения;

2) Интеграция трех систем клетки: поверхностного аппарата, цитозоля и ядра.

Итог темы. В составе цитоскелета можем выделить такие элементы цитоскелета: только каркасные (промежуточные филаменты) и опорно-двигательные (актин-миозин, тубулин-динеин). В опорно-двигательных элементах существуют 2 различных способа движения:

1) Основан на способности основного белка микрофиламентов актина и основного белка микротрубочек тубулина к полимеризации и деполимеризации, что приводит при связи этих белков с плазматической мембраной к ее морфологическим изменениям в виде образования псевдоподий, с целью перемещения клеток на поверхность субстрата.

2) При втором способе передвижения фибриллы актина или тубулина являются направляющими структурами, по которым перемещаются специальные подвижные белки – моторы. Они взаимодействуют с мембранными или фибриллярными компонентами клетки, вызывая ее перемещение.

Вновь посвящая публикацию биологической тематике, поговорим об одной из важнейших в ней - цитоскелет (от греческого "цитос", что означает "клетка"). Также рассмотрим строение и функции цитоскелета.

Общее понятие

Прежде чем говорить на эту тему, следует дать понятие цитоплазмы. Это внутренняя полужидкая среда клетки, которая ограничена цитоплазматической мембраной. В эту внутреннюю среду не входят ядро и вакуоли клетки.

А цитоскелет - это каркас клетки, который находится в Он есть в клетках эукариот (живые организмы, содержащие в клетках ядро). Является динамичной структурой, которая способна изменяться.

В некоторых источниках, рассматриваемых строение и функции цитоскелета, дается несколько иное, сформулированное другими словами определение. Он является опорно-двигательной системой клеток, которая образована белковыми нитчатыми структурами. Участвует в движении клетки.

Строение

Цитоскелет образовался за счет белков. В его структуре выделяется несколько систем, название которых происходит от основных структурных элементов, либо от основных белков, которые входят в состав данных систем.

Поскольку цитоскелет - это структура, то в ней выделяют три основные составляющие. Они играют важную роль в жизни и движении клеток.

Цитоскелет состоит из микротрубочек, и микрофиламентов. Последние иначе называют актиновыми филаментами. Все они по своей природе нестабильны: постоянно собираются и разбираются. Таким образом, все компоненты имеют динамическое равновесие с белками, им соответствующими.

Микротрубочки цитоскелета, представляющие собой жесткую структуру, присутствуют в цитоплазме эукариотов, а также в ее выростах, которые называются жгутиками и ресничками. Их длина может варьироваться, некоторые достигают несколько микрометров в длину. Иногда микротрубочки объединяются с помощью ручек или мостиков.

Микрофиламенты состоят из актина - белка, похожего на тот, что входит в состав мышц. В их строении в малом количестве есть и другие белки. Главное отличие актиновых филаментов от микротрубочек состоит в том, что некоторых из них нельзя увидеть в световом микроскопе. В животных клетках они объединяются в сплетение под мембраной и, таким образом, связаны с ее белками.

Микрофиламенты животных и растительных клеток также взаимодействуют с белком миозином. При этом их система имеет способность к сокращению.

Промежуточные филаменты состоят из различных белков. Данный структурный компонент достаточно не изучен. Есть вероятность, что у растений он вообще отсутствует. Также некоторые ученые считают, что промежуточные филаменты являются дополнением к микротрубочкам. Точно доказано то, что при рзрушении системы микротрубочек филаменты перестраиваются, а при обратной процедуре влияние филаментов практически не сказывается на микротрубочках.

Функции

Говоря о строении и функциях цитоскелета, перечислим, каким именно образом он влияет на клетку.

Благодаря микрофиламентам, происходит движение белков вдоль мембраны цитоплазмы. Актин, содержащийся в них, принимает участие в мышечных сокращениях, фагоцитозе, движениях клетки, а также в процессе слияния сперматозоидов и яйцеклеток.

Микротрубочки активно участвуют в поддержании клеточной формы. Еще одна их функция - транспортная. Они переносят органеллы. Они могут выполнять механическую работу, куда входит перемещение митохондрий и ресничек. Особо важная роль принадлежит микротрубочкам в процессе клеточного деления.

Они направлены на создание или сохранение определенной клеточной асимметрии. Под определенным воздействием микротрубочки разрушаются. Это может привести к утрате данной асимметрии.

К функциям цитоскелета также относятся адаптация клетки ко внешнему воздействию, процессы эндо- и экзоцитоза.

Таким образом, мы рассмотрели, какие функции выполняет цитоскелет в живом организме.

Эукариоты

Между эукариотами и прокариотами существует определенная разница. Поэтому важно рассмотреть цитоскелет данных животных. Эукариоты (животные, имеющие в клетке ядро) имеют три типа филаментов.

Актиновые филаменты (иначе говоря, микрофиламенты) размещаются у мембраны клетки. Они принимают участие в межклеточном взаимодействии, а также передают сигналы.

Промежуточные филаменты - это наименее динамичная часть цитоскелета.

Микротрубочки являются полыми цилиндрами, они - очень динамичная структура.

Прокариоты

К прокариотам относятся одноклеточные организмы - бактерии и археи, которые не имеют сформированного ядра. Считалось, что прокариоты не имеют цитоскелета. Но с 2001-го года начались активные исследования их клеток. Были найдены гомологи (схожие, подобные) всех элементов эукариотного цитоскелета.

Ученые установили, что одна из белковых групп бактериального клеточного скелета не имеет аналогов среди эукариотов.

Заключение

Таким образом, мы рассмотрели строение и функции цитоскелета. Он играет исключительно важную роль в жизнедеятельности клетки, обеспечивая важнейшие ее процессы.

Все цитоскелетные компоненты взаимодействуют. Это подтверждается существованием прямых контактов микрофиламентов, промежуточных филаментов и микротрубочек.

Согласно современным представлениям, важнейшим звеном, которое объединяет различные клеточные части и осуществляет передачу данных, является именно цитоскелет.

Цитоскелет

Цитоскелет эукариот. Актиновые микрофиламенты окрашены в красный, микротрубочки - в зелёный, ядра клеток - в голубой цвет.

Цитоскеле́т - это клеточный каркас или скелет, находящийся в цитоплазме живой клетки . Он присутствует во всех клетках эукариот , причем в клетках прокариот обнаружены гомологи всех белков цитоскелета эукариот. Цитоскелет - динамичная, изменяющаяся структура, в функции которой входит поддержание и адаптация формы клетки ко внешним воздействиям, экзо- и эндоцитоз, обеспечение движения клетки как целого, активный внутриклеточный транспорт и клеточное деление.

Кератиновые промежуточные филаменты в клетке.

Цитоскелет образован белками, выделяют несколько основных систем, называемых либо по основным структурным элементам, заметным при электронно-микроскопических исследованиях (микрофиламенты , промежуточные филаменты , микротрубочки), либо по основным белкам, входящим в их состав (актин -миозиновая система, кератины , тубулин -динеиновая система).

Цитоскелет эукариот

Цитоскелет прокариот

Долгое время считалось, что цитоскелетом обладают только эукариоты . Однако с выходом в 2001 году статьи Jones и соавт. (PMID: 11290328), описывающей роль бактериальных гомологов актина в клетках Bacillus subtilis , начался период активного изучения элементов бактериального цитоскелета. К настоящему времени найдены бактериальные гомологи всех трех типов элементов цитоскелета эукариот - тубулина , актина и промежуточных филаментов . Также было установлено, что как минимум одна группа белков бактериального цитоскелета, MinD/ParA, не имеет эукариотических аналогов.

Бактериальные гомологи актина

К наиболее изученным актиноподобным компонентам цитоскелета относятся MreB, ParM и MamK.

MreB и его гомологи

Белки MreB и его гомологи являются актиноподобными компонентами цитоскелета бактерий, играющими важную роль в поддержании формы клетки, сегрегации хромосом и организации мембранных структур. Некоторые виды бактерий, такие как Escherichia coli , имеют только один белок MreB, тогда как другие могут иметь 2 и более MreB-подобных белков. Примером последних служит бактерия Bacillus subtilis , у которой были обнаружены белки MreB, Mbl (M reB -l ike) и MreBH (MreB h omolog).

В геномах E. coli и B. subtilis ген, отвечающий за синтез MreB, находится в одном опероне с генами белков MreC и MreD. Мутации, подавляющие экспрессию данного оперона, приводят к образованию клеток сферической формы с пониженной жизнеспособностью.

Субъединицы белка MreB образуют филаменты, обвивающие палочковидную бактериальную клетку. Они располагаются на внутренней поверхности цитоплазматической мембраны. Филаменты, образуемые MreB, динамичны, постоянно претерпевают полимеризацию и деполимеризацию. Непосредственно перед делением клетки MreB концентрируется в области, в которой будет формироваться перетяжка. Считается, что функцией MreB также является координация синтеза муреина - полимера клеточной стенки.

Гены, отвечающие за синтез гомологов MreB, были обнаружены только у палочковидных бактерий и не были найдены у кокков.

ParM

Белок ParM присутствует в клетках, содержащих малокопийные плазмиды. Его функция заключается в разведении плазмид по полюсам клетки. При этом субъединицы белка формируют филаменты, вытянутые вдоль большой оси палочковидной клетки.

Филамент по своей структуре представляет собой двойную спираль. Рост филаментов, образуемых ParM, возможен с обоих концов, в отличие от актиновых филаментов, растущих только на ±полюсе.

MamK

MamK - это актиноподобный белок Magnetospirillum magneticum , отвечающий за правильное расположение магнитосом. Магнитосомы представляют собой впячивания цитоплазматической мембраны, окружающие частички железа. Филамент MamK выполняет роль направляющей, вдоль которой, одна за другой, располагаются магнитосомы. В отсутствие белка MamK магнитосомы располагаются беспорядочно по поверхности клетки.

Гомологи тубулина

В настоящее время у прокариот найдены 2 гомолога тубулина: FtsZ и BtubA/B. Как и эукариотический тубулин, эти белки обладают ГТФазной активностью.

FtsZ

Белок FtsZ чрезвычайно важен для клеточного деления бактерий, он найден практически у всех эубактерий и архей. Также гомологи этого белка были обнаружены в пластидах эукариот, что является ещё одним подтверждением их симбиотического происхождения .

FtsZ формирует так называемое Z-кольцо, выполняющее роль каркаса для дополнительных белков клеточного деления. Вместе они представляют собой структуру, ответственную за образование перетяжки (септы) .

BtubA/B

В отличие от широко распространенного FtsZ, эти белки обнаружены только у бактерий рода Prosthecobacter . Они более близки к тубулину по своему строению, чем FtsZ.

Кресцентин, гомолог белков промежуточных филаментов

Белок был найден в клетках Caulobacter crescentus . Его функцией является придание клеткам C. crescentus формы вибриона. В случае отсутствия экспрессии гена кресцентина клетки C. crescentus приобретают форму палочки. Интересно, что клетки двойных мутантов, кресцентин − и MreB − , имеют сферическую форму.

MinD и ParA

Эти белки не имеют гомологов среди эукариот.

MinD отвечает за положение сайта деления у бактерий и пластид. ParA участвует в разделении ДНК по дочерним клеткам.

См. также

Примечания

Белки цитоскелета
Микрофиламенты	Актинин (1, 2, 3, 4) · Arp2/3 complex · actin depolymerizing factors (Cofilin (1, 2) · Дестрин) · Gelsolin · Profilin (1, 2) · Титин
Промежуточные филаменты	первого и второго типа (цитокератин, type I, type II) · третьего типа (десмин , GFAP, Peripherin, виментин) · четвертого типа (Internexin, Nestin, нейрофиламент, Synemin, Syncoilin) · пятого типа (ламин A, B)
Микротрубочки	Динеины · Кинезины · Белки, связанные с микротрубочками (Tau protein, Dynamin) · Tubulins · Stathmin · Tektin
Катенины	Alpha catenin · Beta catenin · Plakoglobin (gamma catenin) · Delta catenin
другие	APC · Dystrophin (Dystroglycan) · plakin (Desmoplakin, Plectin) · Spectrin (SPTA1, SPTAN1, SPTB, SPTBN1, SPTBN2, SPTBN4, SPTBN5) · Talin (TLN1) · Utrophin · Vinculin

В этой статье не хватает ссылок на источники информации.

Цитоскелет - это совокупность нитевидных белковых структур находящихся в цитоплазме живой клетки и образующих клеточный скелет или каркас. В 2001 году было установлено, что цитоскелет есть и в эукариотичских и прокариотических клетках. До 2001 года считалось то, что прокариотические клетки не имеют цитоскелета. Выделяют несколько основных систем цитослекелета клетки, которые делятся по основным белкам, входящим в состав (кератины, тубулин-динеиновая система или актин-миозиновая система) или по основным структурным элементам, заметным при электронно-микроскопических исследованиях (микрофиламенты, микротрубочки или промежуточные филаменты).

Функции цитоскелета

Цитоскелет выполняет следующие функции:
1. Из названия цитоскелет можно понять его главную функцию. Он является скелетом или каркасом клетки;
2. Он придаёт клетке определённую форму и обеспечивает внутри клетки перемещение и взаимодействие органелл;
3. Цитоскелет может изменяться при изменении внешних условий и состояния клетки;
4. За счёт измененеия структуры обеспечивает движение цитоплазмы, изменение формы клеток в процессе роста.

 

Из определения цитоскелета можно понять, что цитоскелет клетки состоит из белков трёх разных видов. В состав цитосклета входят микрофиламенты, промежуточные филаменты и микротрубочки.
1. Микрофиламентами называются нити, состоящие из молекул глобулярного белка актина, миозина, тропомиозина, актинина. Имеют размер 7-8 нанометров. Состоят из двух перекрученных цепочек белка;
2. Промежуточными филаментами называются нитевидные структуры из особых белков четырёх типов. Имеют размер 9-11 нанометров;
3. Микротрубочками цитоскелета называют белковые структуры представляющие собой полые цилиндры образованные димерами тубулина. Диаметр цилиндр равен 25 нанометрам. Микротрубочки как и микрофиламенты являются полярными.